速度
1.0×
Complex
×
电子流
通畅
NADH→O₂
ΔΨm 膜电位
-160
mV
ATP 产率
~32
ATP / glucose
O₂ 消耗
250
nmol/min
体温
37.0
°C
💚 正常状态:NADH 与 FADH₂ 在线粒体内膜上将电子交给电子传递链;Complex I/III/IV 跨膜泵 H⁺ 建立质子梯度(ΔμH⁺);H⁺ 通过 ATP 合酶 F₀F₁ 回流基质,驱动 ADP+Pi → ATP。每消耗 1 NADH 经氧化磷酸化产生约 2.5 ATP,1 FADH₂ 产生约 1.5 ATP。
📖 Step 1 · NADH 进入
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参考:人卫《生物化学》第 10 版
🧪 抑制剂靶点投放挑战 0 / 4 已就位
把左侧 4 张抑制剂/解耦联剂卡片拖到正确的靶位:鱼藤酮 → Complex I,抗霉素 A → Complex III,氰化物 → Complex IV,DNP → 内膜(整体解耦联)。投对会绿色高亮,投错会弹回。学完即记住四种"代谢杀手"的精准作用点。
提示:每种抑制剂的作用机制都不同 — 鱼藤酮夺 Q 位竞争、抗霉素 A 阻 Q 循环、氰化物结合 Cu/Fe 中心、DNP 直接穿膜泄漏 H⁺。把卡片拖到对应位置看变化。
📈 电子流速 vs [底物] 实时曲线 米氏方程 + 抑制剂叠加
调三个滑块观察 O₂ 消耗速率(电子流速)如何随 NADH/O₂/温度变化;切换抑制剂看 Vmax 与 Km 漂移。 数据基础:Km(NADH) ≈ 8 μM / Km(O₂) ≈ 0.5 μM(近线性);温度系数 Q10 ≈ 2(Lehninger 第 8 版 §19)。
Vmax(有效)
250
Km(NADH)
8.0
当前 V
242
ATP 产率
~32
📈 P/O 比现代共识时间线 — 科学是流动的
1970s
旧整数比
NADH = 3 ATP
FADH₂ = 2 ATP
基于早期分光光度法测量
(Lehninger 第 1-3 版采用)
FADH₂ = 2 ATP
基于早期分光光度法测量
(Lehninger 第 1-3 版采用)
→
1990s
修正实测
NADH ≈ 2.5 ATP
FADH₂ ≈ 1.5 ATP
考虑 ATP/ADP 转运体
额外耗 1 H⁺/ATP 的代价
FADH₂ ≈ 1.5 ATP
考虑 ATP/ADP 转运体
额外耗 1 H⁺/ATP 的代价
→
2010s+
冷冻电镜确认
c₁₀ 环 → 10 H⁺/3 ATP = 3.33 H⁺/ATP
本工具采用:
NADH=2.5 / FADH₂=1.5
本工具采用:
NADH=2.5 / FADH₂=1.5
为什么不是整数? 不同物种 c-环亚基数不同(酵母 c₁₀ / 牛 c₈ / 叶绿体 c₁₄),H⁺/ATP 化学计量并非整数;且 ATP/ADP 反向转运体每输出 1 ATP 还要消耗 1 H⁺ 等量电荷。2024 共识:NADH 通路 10 H⁺ ÷ (3.33 + 1) ≈ 2.5,FADH₂ 通路 6 H⁺ ÷ (3.33 + 1) ≈ 1.5(Lehninger 第 8 版 §19.5)。Cliché"3 ATP/NADH"在 2010 年后教材已全面更新。